Internationales Forscher-Team,
bestehend aus Wissenschaftlern des Shanghai Institute of Materia
Medica/Chinese Academy of Sciences(SIMM), hat die genaue Struktur
eines Rezeptors gefunden, der eine Schlüsselrolle in der
Plättchenaktivierung und Blutgerinnung spielt. Das Ergebnis dieser
Forschung verändert die Behandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen
und weiteren Erkrankungen bedeutend.
Mit einer Ausgabe des Nature-Journals wird der P2Y(12)R-Rezeptor,
ein menschlicher G(i)-Protein-gekoppelter Rezeptor, am 01. Mai durch
die Wissenschaftler detailliert dargestellt. Mehrere Milliarden
US-Dollar werden mit Präparaten zur Behandlung von Thrombose
umgesetzt.
"Diese neue Erkenntnis wird nicht nur das Verständnis um die
Aktivierung dieser Rezeptor-Super-Familie verbessern, sondern darüber
hinaus die Optimierung und Entwicklung von P2Y(12)-Medikamenten
erheblich vorantreiben - Medikamente, die gegen
Herz-Kreislauf-Erkrankungen und andere Erkrankungen eingesetzt werden
können", so Qiang Zhao, Forschungsleiter und SIMM-Professor.
"Besonders stolz war ich auf die erstklassige internationale
Zusammenarbeit zwischen China, den USA und Deutschland, die für die
Durchführung der Untersuchungen erforderlich war."
Aufgedeckt wurden die Strukturen wurden von der SIMM in
Zusammenarbeit mit Forschungsgruppen der National Institutes of
Health (NIH; Vereinigte Staaten), des The Scripps Research Institute
GPCR Network (Vereinigte Staaten), des iHuman Institute der
ShanghaiTech University (China) sowie der Universität Bonn
(Deutschland).
"Das, was wir im Rahmen dieser Forschung herausgefunden haben,
könnte für die Entwicklung von Medikamenten mit geringeren
Beschränkungen und Gesundheitsrisiken wegbereitend sein", so Dr.
Kenneth A. Jacobson. "Mit unseren Entdeckungen kann sich das Leben
der Patienten bedeutend verändern."
Durch eine unangebrachte Aktivierung von Blutplättchen kann ein
lebensbedrohlicher Zustand wie eine instabile Angina, ein Herzinfarkt
und ein Schlaganfall hervorgerufen werden. Sämtliche aktuell
erhältliche P2Y(12)-Präparate unterliegen bestimmten Beschränkungen
und die Bemühungen bessere Medikamente zu entwickeln scheiterten am
unzureichenden Verständnis der Interaktion zwischen Rezeptor und
Ligand.
Diese neuen Studien beschreiben zum ersten Mal die Struktur des
P2Y(12)R-Rezeptors und zwar umfassend, mit einem vollständigen
Agonisten und einem nicht-nukleotiden reversiblen
P2Y(12)R-Rezeptor-Antagonisten von AstraZeneca. Durch die Kombination
der umfassenden aus den drei Strukturen gewonnenen Erkenntnisse ist
es den Forschern gelungen, die Erkennung unterschiedlicher
Präparatstypen durch den Rezeptor zu begreifen.
"Die P2Y(12)-Rezeptor-Studie ist im Hinblick auf weitere
Anwendungen enorm viel versprechend," sagt Dr. Christa E. Müller von
der Universität Bonn. "So konnte der P2Y(12)-Rezeptor zum Beispiel im
Rahmen der Tumorzellen-Metastase berücksichtigt werden. Daraus
könnten sich also zudem neue Möglichkeiten für die Krebsforschung
ergeben."
Pressekontakt:
KONTAKT: Professor Qiang Zhao, +86-21-2023-9065,
+86-136-8169-8483, zhaoq@simm.ac.cn
